聚丙烯酰胺凝膠電泳（英語：polyacrylamide gelelectrophoresis，簡稱PAGE）作用：用于分離蛋白質(zhì)和寡核苷酸，聚丙烯酰胺凝膠是由丙烯酰胺(簡稱Acr)和交聯(lián)劑N，N’一亞甲基雙丙烯酰胺(簡稱Bis)在催化劑過硫酸銨(AP)，四甲基乙二胺(TEMED)作用下，聚合交聯(lián)成的具有網(wǎng)狀立體結(jié)構(gòu)的凝膠，并以此為支持物進(jìn)行電泳。
聚丙烯酰胺凝膠電泳可根據(jù)不同蛋白質(zhì)分子所帶電荷的差異,及分子大小的不同所產(chǎn)生的不同遷移率,將蛋白質(zhì)分離成若干條區(qū)帶，如果分離純化的樣品中只含有同一種蛋白質(zhì)，蛋白質(zhì)樣品電泳后，就應(yīng)只分離出一條區(qū)帶。聚丙烯酰胺凝膠為網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，具有分子篩效應(yīng)。它有兩種形式：非變性聚丙烯酰胺凝膠電泳（Native-PAGE）及SDS-聚丙烯酰胺凝膠（SDS-PAGE）。
非變性聚丙烯酰胺凝膠，在電泳的過程中，蛋白質(zhì)能夠保持完整狀態(tài)，并依據(jù)蛋白質(zhì)的分子量大小、蛋白質(zhì)的形狀及其所附帶的電荷量而逐漸呈梯度分開，SDS-PAGE僅根據(jù)蛋白質(zhì)亞基分子量的不同就可以分開蛋白質(zhì)。該技術(shù)最初由shapiro于1967年建立，他們發(fā)現(xiàn)在樣品介質(zhì)和丙烯酰胺凝膠中加入離子去污劑和強(qiáng)還原劑（SDS即十二烷基硫酸鈉）后，蛋白質(zhì)亞基的電泳遷移率主要取決于亞基分子量的大小（可以忽略電荷因素）。
SDS聚丙烯酰胺凝膠是一種陰離子表面活性劑，能打斷蛋白質(zhì)的氫鍵和疏水鍵，并按一定的比例和蛋白質(zhì)分子結(jié)合成復(fù)合物，使蛋白質(zhì)帶負(fù)電荷的量遠(yuǎn)遠(yuǎn)超過其本身原有的電荷，掩蓋了各種蛋白分子間天然的電荷差異。因此，各種蛋白質(zhì)SDS復(fù)合物在電泳時(shí)的遷移率，不再受原有電荷和分子形狀的影響，只是棒長的函數(shù)，這種電泳方法稱為SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳(簡稱SDS—PAGE)。
由于SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳可設(shè)法將電泳時(shí)蛋白質(zhì)電荷差異這一因素除去或減小到可以忽略不計(jì)的程度，因此常用來鑒定蛋白質(zhì)分離樣品的純化程度，如果被鑒定的蛋白質(zhì)樣品很純，只含有一種具三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)或含有相同分子量亞基的具四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，那么SDS—PAGE后，就只出現(xiàn)一條蛋白質(zhì)區(qū)帶。SDS—聚丙烯酰胺凝膠電泳可分為圓盤狀和垂直板狀、連續(xù)系統(tǒng)和不連續(xù)系統(tǒng)，本實(shí)驗(yàn)采用垂直板狀不連續(xù)系統(tǒng)，所謂“不連續(xù)”是指電泳體系由兩種或兩種以上的緩沖液、pH和凝膠孔徑等所組成。
